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Reinigung dreier Carboxypeptidasen aus Gerstenmalz und teilweise Charakterisierung
Donhauser, S., Coors, J. K., und Winnewisser, W.
Drei Carboxypeptidasen (I, II und III) wurden aus Gerstenmalz bis zur elektrophoretischen Homogenit?t isoliert und eine, Carboxypeptidase IV, wurde teilweise gereinigt. Es konnte gezeigt werden, da? Carboxypeptidase I ein Molekulargewicht von 98 000 hat, eine Pr?ferenz f?r das Substat ZPheAla sowie weitere Eigenschaften, die denen der Carboxypeptidase I entsprechen, die zuerst von Enari und sp?ter von Breddam isoliert wurde. Carboxypeptidase II weist ein Molekulargewicht von 110 000 auf. Dabei handelt es sich um die einzige Carboxypeptidase mit einer signifikanten Aktivit?t gegen?ber ZAlaArg. Dieses Enzym weist auch noch weitere Eigenschaften auf, die denen der Carboxypeptidase II entsprechen, die k?rzlich von Breddam isoliert wurde. Die Carboxypeptidase III ist mit einem Molekulargewicht von 37 000 viel kleiner und bevorzugt das Substrat ZPhePhe.
Descriptors: Enzymreinigung; Proteinasen; Proteolytische Enzyme; Gerste
Monatsschrift für Brauwissenschaft 40, Nr. 2, 68-76, 1987
