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Enzymatische Analysen im Brauereilaboratorium. 2. Teil, Modifizierte Analysenvorschrift zur Bestimmung der beta-Amylasenaktivitt
Krger, E., und Nordmann, A.

Es wird eine neue kinetische Methode zur Bestimmung der beta-Amylasenaktivitt von Gerstenmalz in Gegenwart von alpha-Amylasen beschrieben. Die Methode beruht auf einem fr die klinische Chemie entwickelten Bestimmungssatz fr die Bestimmung von alpha-Amylase in Krperflssigkeiten. Es wird nachgewiesen, da diese Bestimmungsmethode spezifisch fr die Ermitt lung von beta-Amylasenaktivitten in Gegenwart von alpha-Amylasen ist, da als Substrat Maltotetraose verwendet wird. Maltotetraose wird von Getreidemalz-alpha-Amylasen innerhalb des Mezeitraums nicht abgebaut, whrend es von den Getreidemalz-beta-Amylasen als Substrat verwendet wird. Ein weiterer Vorteil liegt in der sehr einfachen Handhabung und Schnelligkeit dieser sehr genauen Bestimmungsmethode. Der Variationskoeffizient einer Zehnfachbestimmung betrgt 1,8. Es besteht eine gute Korrelation zwischen diastatischer Kraft nach Windisch/Kolbach und der kinetischen Methode mit einem Korrelationskoeffizient von r = 0,96.

Descriptors: Amylasen; Eiwei (Stickstoff); Enzymatische Bestimmungen (allgemein); Gerste (Getreide)

Monatsschrift fr Brauwissenschaft 36, Nr. 1, 30-36, 1983