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Enzymatische Analysen im Brauereilaboratorium. 2. Teil, Modifizierte Analysenvorschrift zur Bestimmung der beta-Amylasenaktivitt
Krger, E., und Nordmann, A.

Es wird eine neue kinetische Methode zur Bestimmung der beta-Amylasenaktivit?t von Gerstenmalz in Gegenwart von alpha-Amylasen beschrieben. Die Methode beruht auf einem f?r die klinische Chemie entwickelten Bestimmungssatz f?r die Bestimmung von alpha-Amylase in K?rperfl?ssigkeiten. Es wird nachgewiesen, da? diese Bestimmungsmethode spezifisch f?r die Ermitt lung von beta-Amylasenaktivit?ten in Gegenwart von alpha-Amylasen ist, da als Substrat Maltotetraose verwendet wird. Maltotetraose wird von Getreidemalz-alpha-Amylasen innerhalb des Me?zeitraums nicht abgebaut, w?hrend es von den Getreidemalz-beta-Amylasen als Substrat verwendet wird. Ein weiterer Vorteil liegt in der sehr einfachen Handhabung und Schnelligkeit dieser sehr genauen Bestimmungsmethode. Der Variationskoeffizient einer Zehnfachbestimmung betr?gt 1,8. Es besteht eine gute Korrelation zwischen diastatischer Kraft nach Windisch/Kolbach und der kinetischen Methode mit einem Korrelationskoeffizient von r = 0,96.

Descriptors: Amylasen; Eiwei (Stickstoff); Enzymatische Bestimmungen (allgemein); Gerste (Getreide)

Monatsschrift fr Brauwissenschaft 36, Nr. 1, 30-36, 1983